AbstractAußer den lange bekannten Sehpigmenten gibt es einen weiteren Retinal‐Protein‐Komplex in der Natur: das Bacteriorhodopsin aus Halobakterien. Im Gegensatz zu den Sehpigmenten, etwa den Rhodopsinen, die als Lichtsensoren des Auges wirken, fungiert das Bacteriorhodopsin als Lichtenergiewandler. Diese Funktion ist an den asymmetrischen Einbau des Bacteriorhodopsins in die Gitterstruktur der Purpurmembran gebunden, die Flecken auf der Zelloberfläche der Halobakterien bildet. Das Purpurmembransystem ist – neben dem Chlorophyllsystem – das zweite lichtenergiewandelnde Prinzip der belebten Natur. Bacteriorhodopsin wirkt als lichtgetriebene Protonenpumpe oder als wesentlicher Teil eines solchen Pumpsystems. Durch Lichtabsorption wird ein Reaktionszyklus ausgelöst, an den die räumlich gerichtete Abgabe und Aufnahme eines Protons gekoppelt ist. In der intakten Zelle wird dadurch über die Zellhülle des Bakteriums hinweg ein elektrochemischer Gradient aufgebaut, in welchem ein Teil der absorbierten Lichtenergie gespeichert ist und der nicht wie Atmung oder Photosynthese von Redoxprozessen abhängt. Dieser elektrochemische Gradient kann die Energie zur ATP‐Synthese im Inneren der Zelle liefern; als Katalysatorsystem dient eine reversibel protonentransl