Als Voraussetzung für künftige Studien über mögliche Effekte des antimikrobiellen Agens Sulfit auf die Gluconeogenese von Hefe wurde eine vergleichende Studie über Fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase), einem Schlüsselenzym der Gluconeogenese, durchgeführt. Hierbei wurden die FBPasen aus Hefe, Leber und Skelettmuskel verglichen. Im Gegensatz zur FBPase aus Hefe, bzw. Leber, ist die FBPase aus Skelettmuskel etwa 1000fach empfindlicher gegen Hemmung durch 5′-Adenosin monophosphat (5′-AMP) und 30–250fach weniger empfindlich gegen Hemmung durch Fructose-2,6-bisphosphat (F-2,6-P2). Das Verhältnis der Enzymaktivität bei pH 7 zu der bei pH 9, und das Verhältnis der Aktivität in Gegenwart von Mg2üzu der mit Mn2ü, die als Parameter für die kinetischen Eigenschaften der FBPase gemessen wurden, zeigen drastische Unterschiede zwischen dem Enzym aus Skelettmuskel auf der einen Seite und den FBPasen aus Hefe und Leber auf der anderen Seite. Diese Ergebnisse begründen die Vorstellung, daß die Enzyme aus Hefe und Leber ihre Aufgabe bei der Gluconeogenese haben, wogegen das Enzym aus Skelettmuskel bei anderen biologischen Vorgä