AbstractEs wird ein Verfahren zur Bestimmung der Aktivität von Glucoamylase mitgeteilt, wobei als Einheit die Freisetzung von 1 μMol Glucose je min aus ZULKOWSKI‐Stärke zugrunde gelegt wird. Zur Bestimmung der gebildeten Glucose wird Glucoseoxydase/Peroxydase herangezogen. Als Kriterium für die mögliche Anwesenheit von α‐Amylase werden zusätzlich die reduzierenden Gruppen unter Einsatz von 3,5‐Dinitrosalicylsäure ermittelt. Eine Erhöhung der mittels der letztgenannten Technik gefundenen Aktivitätswerte weist auf die gleichzeitige Anwesenheit von α‐Amylase hin. Modellgemische, bestehend aus Glucoamylase und α‐Amylase mikrobieller Herkunft, werden gemäß der beiden genannten Verfahren analysiert. Es zeigt sich, daß Glucoamylase auch in Gegenwart gewisser Anteile an α‐Amylase mit befriedigender Genauigkeit selektiv erfaßbar ist. Die Methode wird auf Handelsenzympräparate angewendet und hinsichtlich