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Beweglichkeit und Starrheit in Proteinen und Protein‐Pigment‐Komplexen

 

作者: Robert Huber,  

 

期刊: Angewandte Chemie  (WILEY Available online 1988)
卷期: Volume 100, issue 1  

页码: 79-89

 

ISSN:0044-8249

 

年代: 1988

 

DOI:10.1002/ange.19881000109

 

出版商: WILEY‐VCH Verlag GmbH

 

数据来源: WILEY

 

摘要:

AbstractProteinmoleküle sind starr oder flexibel entsprechend den Erfordernissen für ein optimales Funktionieren. Beweglichkeit großer Teile eines Proteins erscheint besonders interessant und soll in diesem Beitrag diskutiert werden. Wir unterscheiden mehrere Kategorien, wenngleich die Grenzen unscharf sind: Flexibilität von Polypeptidsegmenten, Ordnungs‐Fehlordnungs‐Übergänge zusammenhängender Bereiche und Bewegung von Domänen. Die Beweglichkeit von Domänen kann relativ frei oder auf bestimmte Moden beschränkt sein. Zur Illustration der Kategorien der Beweglichkeit wurden folgende Beispiele ausgewählt: a) Kleine Proteinase‐Inhibitoren: Diese besonders starren Moleküle binden mit einer sterisch komplementären Oberfläche an die zugehörigen Proteinasen, wobei aber die gegenseitige Strukturanpassung eine Rolle spielt. b) Große Proteinase‐Inhibitoren: Sie verändern ihre Konformation bei der Interaktion mit Proteasen stark. c) Pankreatische Serin‐Proteasen: Ihre enzymatische Aktivität wird durch einen Ordnungs‐Fehlordnungs‐Übergang der Aktivierungsdomäne reguliert. d) Immunglobuline: Sie zeigen in einigen Teilen des Moleküls uneingeschränkte oder eingeschränkte Knickbewegungen; diese Beweglichkeit ermöglicht die Bindung an Antigene unterschiedlicher räumlicher Anordnung. e) Citrat‐Synthase: Das Enzym pendelt zwischen Konformationen, die Substratbindung, enzymatische Kondensation und Produktfreisetzung ermöglichen. f) Riboflavin‐Synthase: Dieser Multienzymkomplex katalysiert mit seinen α‐ und β‐Untereinheiten zwei enzymatische Reaktionen; die β‐Untereinheiten bilden eine Hülle, die die α‐Untereinheiten einschließt; die Diffusionswege der enzymatischen Intermediate sind deshalb eingeschränkt; beim Aufbau des β‐Capsids lagert sich dasN‐terminale Segment um. Im Gegensatz zu den genannten Beispielen vermitteln die Strukturen von Protein‐Pigment‐Komplexen der Primärprozesse der Photosynthese den Eindruck der Starrheit. Diese großen Proteinkomplexe dienen als Matrices, um die Pigmente in der geeigneten Konformation und relativen Anordnung zu fixieren. Bewegung würde zur Desaktivierung des angeregten Zustands der Pigmente beitragen und die

 

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