SummaryElectrophoretic separation of LDH isoenzymes was compared with substrate specificity tests and thermal stability tests of homogenates of liver, heart and skeletal muscle of pigs of different ages.In heart muscle the greatest activity was found in LDH1, little activity in LDH2and only traces of activity in LDH3. The BDH/LDH quotient was relatively high (0.66–0.88).In the liver of young animals the bulk of the activity was found in LDH1and LDH2; with ageing this pattern changed to a mainly LDH3pattern, with gradually diminishing% activity after heating at 65° C.After electrophoresis of LDH isoenzymes of the skeletal muscle of baby pigs, most of the activity was found in the LDH5fraction and little in the four other fractions which disappear with ageing. The ratio BDH/LDH also diminished gradually with ageing.ZusammenfassungVeränderungen der Lactat‐Dehydrogenase‐Isoenzyme der Leber sowie des Herz‐ und Skelettmuskels des SchweinesElektrophoretisch getrennte Lactat‐Dehydrogenase‐Isoenzyme von Leberhomogenaten, Herz‐ und Skelettmuskeln der Schweine wurden auf ihre Substrat‐Spezifität und Hitzestabilität geprüft.Der Herzmuskel wies die größte LDH1‐Aktivität auf, während die Aktivität der LDH2klein und diejenige von LDH3äußerst gering waren. Der BDH/LDH‐Quotient (Butynat/Lactat) war relativ hoch (0,66–0,88).In der Leber von Jungtieren machten die LDH1und LDH2die Hauptaktivität aus, mit dem Älterwerden der Tiere erreichte die LDH3die größte Aktivität. Eine Erhitzung der Proben auf 65° C führte zu einem fast vollständigen Verlust der Fermentaktivität.Bei elektrophoretisch gewonnenen LDH‐Isoenzymen aus dem Skelettmuskel von neugeborenen Ferkeln zeigte die LDH5die größte Aktivität, während die vier andern Enzymfraktionen nur geringe Aktivitäten aufwiesen; welche zudem mit dem Altern der Tiere verschwanden. Der Aktivitätsquotient BDH/LDH wurde mit dem Älterwerden der Tiere sukzessive kleiner.RésuméModification des isoenzymes de la déhydrogénase lactique du foie, du coeur et des muscles du squlette chez le porcOn compare la séparation électrophorétique des isoenzymes LDH avec les tests de spécificité du substrat et les tests de stabilité thermique des homogénats de foie, de coeur et de muscles du squelette chez des porcs à différents âges.Dans le muscle cardiaque, on trouve l'activité la plus forte du LDH1, une faible activité du LDH2et seulement des traces d'activité du LDH3. Le quotient BDH/LDH est relativement élevé (0,66–0,88). Dans le foie des jeunes animaux, le maximum de l'activité se trouve chez les LDH3, et LDH2; avec l'âge, cet état change en une domination de LDH3, avec un pourcentage d'activité diminuant graduellement après chauffage à 65° C.Après électrophorèse des isoenzymes LDH des muscles du squelette des porcelets, la plus forte activité se trouve dans la fraction des LDH5. Le peu que l'on trouve dans les quatre autres fractions disparaît avec l'âge. Le rapport BDH/LDH diminue aussi graduellement avec l'âge.ResumenCambios en los isoenzimas lactatodehidrogenásicos del hígado, corazón y músculos esqueléticos de cerdoLa separación electroforética de los isoenzimas LDH se comparó con las pruebas de especificidad de substratos y pruebas de estabilidad térmica de homogenados de hígado, corazón y músculos esqueléticos de cerdos de edades diferentes.En el músculo cardíaco, se halló la actividad en LDH1, actividad pequeña en LDH2y solo vestigios de actividad en LDH3. El cociente BDH/LDH era relativamente elevado (0,66–0,88).En el hígado de los animales jóvenes, la actividad se limitó a la LDH1y LDH2; con la edad, estos patrones cambiaron a favor de un patron principal LDH3, con disminución gradual de la actividad% después de calentar a 65° C.Tras la electroforesis de los isoenzimas LDH de los músculos esqueléticos de lechones, la parte mayor de actividad se halló en la fracción LDH5y la menor en las cuatro fracciones