SummaryThe two rhabdoviruses VHS‐V (viral haemorrhagic septicaemia virus) and SVC‐V (spring viraemia of carp virus) were compared under identical conditions. Using biochemical and serological methods a relationship between these two virus strains could be established. The density of purified virus particles was determined in sucrose, percoll and metrizamide gradients. In sucrose gradients SVC‐V proved to be very unstable so for further analysis only virus particles from inert metrizamide gradients were used. Analysis by SDS‐polyacrylamide gel electrophoresis (SDS‐PAGE) indicated for VHS‐V the proteins, L, G, N, M1and M2with molecular weights of>90, 63, 42, 24, 20 kilodalton and for SVC‐V the proteins L, G, N, NS1, NS2and M with molecular weights of>90, 73, 50, 39, 26 and 22 kilodalton (the proteins are named according to the nomenclature of Matthews, 1982). Limited proteolysis showed that there is a biochemical relationship between corresponding structural proteins of VHS‐V and SVC‐V to a diminishing degree from M1—NS2to M2—M, N—N and G—G. Furthermore, it was found that the protein NS1of SVC‐V is a cleavage product of protein N. A serological relationship was found with counter‐immunoelectrophoresis and two‐dimensional “rokket” immunoelectrophoresis. From these results we conclude that VHS‐V and SVC‐V belong to the same genus of the family rhabdoviridae.ZusammenfassungVergleichende biochemische und serologische Untersuchungen an zwei Fisch‐pathogenen Rhabdoviren (VHS‐V und SVC‐V)Die beiden Rhabdoviren VHS‐V (Virale Haemorrhagische Septicaemie) und SVC‐V (spring viraemia of carp) wurden unter identischen Umständen verglichen. Indem man biochemische und serologische Methoden benutzte, konnte man die Verwandtschaft zwischen diesen beiden Virusstämmen nachweisen. Die Dichte der gereinigten Viruspartikel wurde in Sucrose‐, Percoll‐ und Metrizamid‐Gradienten bestimmt. In Sucrosegradienten erwies sich das SVC‐V als sehr labil, daher wurden für weitere Analysen nur Viruspartikel von Metrizamidgradienten benutzt. Analysen durch SDS‐Polyakrylamid‐Gel‐Elektrophorese (SDS‐PAGE) wiesen für VHS‐V auf die Proteine L, G, N, M1und M2mit Molekulargewichten von>90, 63, 42, 24 und 20 Kilodalton und für SVC‐V die Proteine L, G, N, NS1und M mit Molekulargewichten von>90, 73, 50, 39, 26 und 22 Kilodalton hin (die Proteine wurden nach der Nomenklatur von Matthews, 1982, benannt). Eine limitierte Proteolyse ergab, daß eine biochemische Verwandtschaft zwischen entsprechenden strukturellen Proteinen von VHS‐V und SVC‐V in einem abgeschwächten Maße von M1— NS2zu M2— M, N — N und G — G besteht. Außerdem wurde gefunden, daß das Protein NS1von SVC‐V ein Spaltprodukt des Proteins N ist. Eine serologische Verwandtschaft wurde bei Gegenstromimmunelektrophoresen und zweidimensionalen “rocket”‐Immunelektrophoresen gefunden. Aufgrund dieser